ANO1

Ідентифікатори

Символи

ANO1, DOG1, ORAOV2, TAOS2, TMEM16A, anoctamin 1

Зовнішні ІД

OMIM: 610108 MGI: 2142149 HomoloGene: 75079 GeneCards: ANO1

Реагує на сполуку

DIDS, flufenamic acid, флуоксетин, mibefradil, niflumic acid^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium activated cation channel activity • protein dimerization activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • voltage-gated chloride channel activity • chloride channel activity • iodide transmembrane transporter activity • intracellular calcium activated chloride channel activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • клітинна мембрана • chloride channel complex • apical plasma membrane • екзосома
Біологічний процес	• cation transport • ion transport • detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain • multicellular organism development • phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway • ion transmembrane transport • iodide transport • chloride transport • cation transmembrane transport • regulation of anion transmembrane transport • GO:0015915 транспорт • cellular response to heat • positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus • chloride transmembrane transport
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


55107


101772

Ensembl


ENSG00000131620


ENSMUSG00000031075

UniProt


Q5XXA6


Q8BHY3

RefSeq (мРНК)

NM_018043 NM_001378092 NM_001378093 NM_001378094 NM_001378095
NM_001378096 NM_001378097


NM_001242349 NM_178642

RefSeq (білок)

NP_060513 NP_001365021 NP_001365022 NP_001365023 NP_001365024
NP_001365025 NP_001365026


NP_001229278 NP_848757

Локус (UCSC)

Хр. 11: 69.99 – 70.19 Mb

Хр. 7: 144.14 – 144.31 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ANO1 (англ. Anoctamin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 986 амінокислот, а молекулярна маса — 114 078^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRVNEKYSTL	PAEDRSVHII	NICAIEDIGY	LPSEGTLLNS	LSVDPDAECK
YGLYFRDGRR	KVDYILVYHH	KRPSGNRTLV	RRVQHSDTPS	GARSVKQDHP
LPGKGASLDA	GSGEPPMDYH	EDDKRFRREE	YEGNLLEAGL	ELERDEDTKI
HGVGFVKIHA	PWNVLCREAE	FLKLKMPTKK	MYHINETRGL	LKKINSVLQK
ITDPIQPKVA	EHRPQTMKRL	SYPFSREKQH	LFDLSDKDSF	FDSKTRSTIV
YEILKRTTCT	KAKYSMGITS	LLANGVYAAA	YPLHDGDYNG	ENVEFNDRKL
LYEEWARYGV	FYKYQPIDLV	RKYFGEKIGL	YFAWLGVYTQ	MLIPASIVGI
IVFLYGCATM	DENIPSMEMC	DQRHNITMCP	LCDKTCSYWK	MSSACATARA
SHLFDNPATV	FFSVFMALWA	ATFMEHWKRK	QMRLNYRWDL	TGFEEEEEAV
KDHPRAEYEA	RVLEKSLKKE	SRNKEKRRHI	PEESTNKWKQ	RVKTAMAGVK
LTDKVKLTWR	DRFPAYLTNL	VSIIFMIAVT	FAIVLGVIIY	RISMAAALAM
NSSPSVRSNI	RVTVTATAVI	INLVVIILLD	EVYGCIARWL	TKIEVPKTEK
SFEERLIFKA	FLLKFVNSYT	PIFYVAFFKG	RFVGRPGDYV	YIFRSFRMEE
CAPGGCLMEL	CIQLSIIMLG	KQLIQNNLFE	IGIPKMKKLI	RYLKLKQQSP
PDHEECVKRK	QRYEVDYNLE	PFAGLTPEYM	EMIIQFGFVT	LFVASFPLAP
LFALLNNIIE	IRLDAKKFVT	ELRRPVAVRA	KDIGIWYNIL	RGIGKLAVII
NAFVISFTSD	FIPRLVYLYM	YSKNGTMHGF	VNHTLSSFNV	SDFQNGTAPN
DPLDLGYEVQ	ICRYKDYREP	PWSENKYDIS	KDFWAVLAAR	LAFVIVFQNL
VMFMSDFVDW	VIPDIPKDIS	QQIHKEKVLM	VELFMREEQD	KQQLLETWME
KERQKDEPPC	NHHNTKACPD	SLGSPAPSHA	YHGGVL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до іонних каналів, білків розвитку, хлорних каналів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт іонів, транспорт, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію, хлоридом. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

Huang X., Godfrey T.E., Gooding W.E., McCarty K.S. Jr., Gollin S.M. (2006). Comprehensive genome and transcriptome analysis of the 11q13 amplicon in human oral cancer and synteny to the 7F5 amplicon in murine oral carcinoma. Genes Chromosomes Cancer. 45: 1058—1069. PMID 16906560 DOI:10.1002/gcc.20371
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ferrera L., Caputo A., Galietta L.J. (2010). TMEM16A protein: a new identity for Ca(2+)-dependent Cl? channels. Physiology (Bethesda). 25: 357—363. PMID 21186280 DOI:10.1152/physiol.00030.2010
Duran C., Hartzell H.C. (2011). Physiological roles and diseases of Tmem16/Anoctamin proteins: are they all chloride channels?. Acta Pharmacol. Sin. 32: 685—692. PMID 21642943 DOI:10.1038/aps.2011.48
Ousingsawat J., Kongsuphol P., Schreiber R., Kunzelmann K. (2011). CFTR and TMEM16A are separate but functionally related Cl-channels. Cell. Physiol. Biochem. 28: 715—724. PMID 22178883 DOI:10.1159/000335765
Winpenny J.P., Gray M.A. (2012). The anoctamin (TMEM16) gene family: calcium-activated chloride channels come of age. Exp. Physiol. 97: 175—176. PMID 22302790 DOI:10.1113/expphysiol.2011.058214

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Anoctamin 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21625 (англ.) . Архів оригіналу за 28 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, Q5XXA6 (англ.) . Архів оригіналу за 25 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Іонні канали

Ca²⁺: Кальцієві канали

Ліганд-залежні	Інозитолтрифосфатні 1 2 3 ріанодинові 1 2 3

Потенціалкеровані	L-тип/Ca_vα 1.1 1.2 1.3 1.4 N-тип/Ca_vα2.2 P-тип/Ca_vα 1 Q-тип/Ca_vα2.1 R-тип/Ca_vα2.3 1 T-тип/Ca_vα 3.1 3.2 3.3 α₂δ-субодиниці 1 2 β-компоненти β1 β2 β3 β4 γ-компоненти γ1 γ2 γ3 γ4 CATSPER 1 2 3 4 TPC 1 2

Na⁺: Натрієві канали

постійно відчинені	Епітеліальні α β γ δ

Протончутливі	Кислота 1 2 3 4

Потенціалкеровані	Na_vα 1.1 1.2 1.3 1.4 1.5 1.6 1.7 1.8 1.9 7A Na_vβ 1 2 3 4

K⁺: Калієві канали

Кальцій-активовані	BK α1 β1 β2 β3 β4 SK SK1 SK2 SK3 IK channel IK1 K_Ca 1.1 2.1 2.2 2.3 3.1 4.1 4.2 5.1

Вхідного випрямлення	K_АТФ K_ir 1.1 2.1 2.2 2.3 2.4 2.6 GIRK/K_ir 3.1 3.2 3.3 3.4 K_ir 4.1 4.2 5.1 6.1 6.2 7.1

Двопородоменні	K2P 1 2 3 4 5 6 7 9 10 12 13 15 16 17 18

Потенціалкеровані	K_vα1-6 1.1 1.2 1.3 1.4 1.5 1.6 1.7 1.8 2.1 2.2 3.1 3.2 3.3 3.4 4.1 4.2 4.3 5.1 6.1 6.2 6.3 6.4 K_vα7-12 7.1 7.2 7.3 7.4 7.5 8.1 8.2 9.1 9.2 9.3 10.1 10.2 11.1 11.2 11.3 12.1 12.2 12.3 K_vβ 1 2 3 KCNIP 1 2 3 4 minK/ISK minK/ISK-подібний MiRP 1 2 3

Різні

Cl⁻: Хлорні канали	Кальцій-активовані Аноктамін ANO1 Бестрофін 1 2 CLCA 1 2 3 4 CFTR CLCN 1 2 3 4 5 6 7 KA KB CLIC 1 2 3 4 5 6 L1 CLNS 1A 1B

H⁺: Протонні канали	HVCN1

M⁺: CNG-канали	α 1 2 3 4 β 1 2 3 HCN FC 1 2 3 4

M⁺: TRP-канали	TRPA 1 TRPC 1 2 3 4 4AP 5 6 7 TRPM 1 2 3 4 5 6 7 8 TRPML 1 2 3 TRPN TRPP 1 2 TRPV 1 2 3 4 5 6

H₂O (+ розчини): Порини	Аквапорини 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 VDAC 1 2 3

Цитоплазма: Щілинні контакти	Коннексин A GJA1 GJA3 GJA4 GJA5 GJA8 GJA9 GJA10 B GJB1 GJB2 GJB3 GJB4 GJB5 GJB6 GJB7 C GJC1 GJC2 GJC3 D GJD2 GJD3 GJD4 Іннексин

За механізмом залежності

Ion channel class	Лігандкеровані Світлокеровані Потенціалкеровані Механічно-активовані